Как быстро повысить гемоглобин

для девушки одной нужно кровь сдавать, а у меня не приняли - гемоглобин низкий (112)
нас и так из четверх только у одной взяли, а той девушке нужно по 6 человек..

как бы повысить поскорее?
хоть не завтра, а к понедельнику, например??

никак, к сожалению

блиииин..

а как самое быстрое??
и чего пить-есть?

Зелёный консервированный горошек, петрушка, ГЕМАТОГЕН. В беременность так спасалась.

ага еще печенку и гранатовый сок...

- это лучшее средство! Я перед операцией с его помощью за 3 дня подняла гемоглобин с низкого уровня до 128. В итоге допустили до операции и она прошла успешно!
Удачи!

...есть — не знаю, наверно, всего побольше и повкуснее.
...а вот пить, можно кагор, например. Ежедневно перед ужином грамм по30-50 в течение... ну, 1-2 бутылки... наверно, это займёт неделю-две... пить, естественно, хороший кагор, или хорошее красное вино ("савиньон-каберне"— советует медицина). А почему бы и нет?
:-)

спасиб за советы,
обязательно попробую
очень нужно!

Ела печёнку, пила кагор и гранатовый сок, закусывая последний гематогеном... И ничего?
Для созревания эритроцита время нужно. Определённое. Ускорить его можно эритропоэтином, который действовать начнёт ко 2-й неделе после внутримышечной инъекции. Тока так собственный эритропоэз "разгонится".
Можно ещё (самое быстрое), кровь перелить... :-) Тока смысла нет, как и показаний.

После донорства восстанавливался свежими гранатами. Помогает.

гранаты, яблоки и спаржа не помогут по причине неусваиваемой валентности железа... Кроме того, высокое поступление железа не гарантирует его включаемости в гем... Метаболизму наплевать на нашу спешку, он идёт по своим правилам.

а зачем нам гемоглобин? да ещё высокий..

Нашла, но не особо поняла описание всяческих химпроцессов..

Гемоглобин (Hb) (от гемо... и лат. globus - шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г. свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках - эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса Г., включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме - до 3000000. По химической природе Г. - сложный белок - хромопротеид, состоящий из белка глобина и железопорфирина - гема. У высших животных и человека Г. состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (a-цепи), два других - по 146 остатков (b-цепи).

Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные "гидрофобные карманы", в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a-цепи и на 92-м месте в b-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (ab) и частично a- и b-мономеров. Пространственная структура молекулы Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).

Последовательность расположения аминокислот в a- и b-цепях Г. ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O2. В капиллярах лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт. ст., Г. соединяется с O2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Г. - оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (ок. 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5-20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к Г. и диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.

Изменяются при реакции с O2 и др. свойства Г.: оксигенированный Г. - в 70 раз более сильная кислота, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г. - один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Г. - два максимума при 578 и 540 ммк. Г. способен непосредственно присоединять CO2 (в результате реакции CO2 с NH2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин - соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Г. и CO2.

Количество Г. в крови человека - в среднем 13-16 г% (или 78%-96% по Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г. меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г. - плода (foetus) - HbF, Г. взрослых (adult) - HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у Г. взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г. определяют специальными приборами - гемометрами.

При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (- или b-цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г., в b-цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии, метгемоглобинемии. Дыхательная функция некоторых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния (анемии и др.). Свойства Г. могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов, - источник образования жёлчных пигментов.

В мышечной ткани содержится мышечный Г. - миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г. (мономерам). Аналоги Г. обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).

Это Ваш метаболизм идет по Вашим правилам. А мой по моим правилам.

Если бы не отсутствие свободного времени и ограничение по частоте кроводач, предложил бы Вам эксперимент:
1. Измеряю ГГ;
2. Сдаю 470 мл. крови;
3. Измеряю ГГ;
4. Съедаю штук 6 гранатов;
5. Через 2 дня измеряю ГГ.

гранаты ем, кагор пью, железо жру...

Значится, так: Сегодня бегом в аптеку, покупаем упаковку Тардиферона.
Сегодня одна таблетка, завтра одна утром, одна вечером. Но не больше. Одна утром, одна вечером. И так, пока упаковка не кончится. В понедельник попробовать сдать кровь.

Идете(едете) в аптеку покупаете ТОТЕМУ , пьете и все!

- которая тут же возмещается из депо - печени, селезёнки, жировой клетчатки ... Не та кровопотеря для снижения гемоглобину.